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抗体是一种免疫球蛋白，由B淋巴细胞发生。抗体的单体是一个Y形的分子，有4条多肽链组成。这中心还包含两条相同的重链，以及两条相同的轻链，之间由双硫键衔接在一起。每条重链50kDa，每条轻链25kDa，轻重链间存在二硫键链接。
重链包含可变区和稳定区。依据重链的不同，能够将抗体分为不一样的品种，例如哺乳动物 Ig 的重链有α、δ、ε、γ和 μ 五种,相对应能够将哺乳动物Ig分为 IgA、IgD、IgE、IgG 和 IgM 五类。
抗体分子的N端存在一段氨基酸序列改变较大的区域，该区域称为可变区。可变区中存在能够与抗原特结合的部位，即抗原结合位点。一个抗体有两个抗原结合位点，能够一起结合两个抗原分子。在可变区中有三个区域的序列高度改变，成为高变区（hypervariable region，HVR）又称为抗原互补决议区（complementarity determining region，CDR）。可变区主要是经过其3个CHR区构成3个环状结构与抗原特异性结合。可变区中非CDR部分成为骨架区（framework region，FR），其氨基酸组成和摆放改变相对CDR较少。可变区中CDR与FR的组成方法为“FR1-CDR1-FR2-CDR2-FR3-CDR3-FR4”
抗体分子C端氨基酸序列相对来说比较稳定，该区域称为稳定区。同一种抗体的稳定区是相同的。抗体轻链的稳定区由一个Ig结构域构成；重链的稳定区由3-4个串联的Ig结构域及一个用于添加灵活性的铰链区构成。IgA、IgE、IgG有三个结构域（CH1、CH2、CH3），IgD、IgM有四个结构域（CH1、CH2、CH3、CH4）。不一样的品种抗体的铰链区存在必定的差异，IgA的铰链区较短，IgD 的铰链区较长，IgM 和IgE 无铰链区。
IgG分子在木瓜蛋白酶的效果下能够被降解为两个Fab段及一个Fc段。Fab段由抗体轻链的可变区、轻链的稳定区、重链的可变区及重链稳定区构成。可变区是与抗原结合的部位，因而Fab段又称为抗原结合段（具体Fab片段介绍）。
Fc段包含了一切抗体分子共有的蛋白质序列以及各个类别独有的决议簇。Fc段有多种生物学活性，具有结合补体、结合Fc受体、经过胎盘等效果。
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